蛋白质是肽键的C=O基和N-H基在聚肽链内或者链间进行氢键结合，形成α－螺旋、β－片层、β－转角、无规卷曲等称为二级结构的局部立体结构。与二级结构相关的红外吸收在多个吸收重叠的状态下，在1650 cm-1附近作为一个宽谱峰出现。该谱峰被称为“酰胺Ⅰ带”，是源于肽键C＝O基的伸缩振动，通过解析酰胺Ⅰ带，可以获得关于蛋白质二级结构的信息。在通过重叠的吸收带求得各吸收带谱峰信息的方法中，有一种方法是曲线拟合（分峰）。分峰是为了尽可能减小用洛伦兹曲线、高斯曲线等的近似曲线表示各吸收带波形的计算光谱与实测光谱间差异，而对各吸收带的近似曲线和谱峰信息

本文建立了一种使用岛津超高效液相色谱仪LC-30A和三重四极杆质谱仪LCMS-8050联用鉴定阿胶中马皮源成份的方法。参照杭宝建[1]等人的方法，使用胰蛋白酶酶解马皮源胶质样品，选择马皮特征肽GASGPAGVR作为定性依据。建立了阿胶特征肽m/z 539.80>m/z 612.40和m/z 539.80>m/z 923.80检测离子对与马皮特征肽的色谱峰m/z 386.25>m/z 377.10和m/z 386.25>m/z 322.10同时分析的方法。该方法可实现阿胶中的马皮源成份的鉴定分析。

本文建立了一种使用岛津超高效液相色谱仪和三重四极杆质谱仪联用测定蜂蜜中5种四环素类抗生素残留的方法。蜂蜜样品中的四环素类抗生素经固相萃取富集后，使用超高效液相色谱LC-30A快速分离，三重四极杆质谱仪LCMS-8040进行定量分析。使用外标法绘制5种四环素类抗生素的校准曲线，线性范围宽，校准曲线的相关系数均在0.9996以上。对5 μg/L、10 μg/L和50 μg/L混合标准溶液进行精密度实验，连续6次进样保留时间和峰面积的相对标准偏差分别在0.20% ~1.14%和0.62% ~ 3.79%之间，系统精密度良好。其检出限为31.9~63.4 ng/L，定量限为127~2