蛋白质是肽键的C=O基和N-H基在聚肽链内或者链间进行氢键结合，形成α－螺旋、β－片层、β－转角、无规卷曲等称为二级结构的局部立体结构。与二级结构相关的红外吸收在多个吸收重叠的状态下，在1650 cm-1附近作为一个宽谱峰出现。该谱峰被称为“酰胺Ⅰ带”，是源于肽键C＝O基的伸缩振动，通过解析酰胺Ⅰ带，可以获得关于蛋白质二级结构的信息。在通过重叠的吸收带求得各吸收带谱峰信息的方法中，有一种方法是曲线拟合（分峰）。分峰是为了尽可能减小用洛伦兹曲线、高斯曲线等的近似曲线表示各吸收带波形的计算光谱与实测光谱间差异，而对各吸收带的近似曲线和谱峰信息

近年来，酒行业先后陷入“酒精勾兑”、“塑化剂”、“基酒外购”、“添加剂”等风波中，各种质量安全事件接连发生，折射出酒行业发展存在诸多的问题，引发了消费者对酒行业的“诚信”危机，也给人民的身体健康带来了重大的损害。

本文采用岛津生物液相系统Nexera Bio以体积排阻色谱法建立了Fc融合蛋白多聚体的分析方法。本实验采用岛津Shim-Sen SEC-H 300体积排阻色谱柱，考察了流动相盐浓度及流速对Fc融合蛋白样品多聚体分析的影响。结果表明在150 mM磷酸钠缓冲液+500 mM 氯化钠（pH=7.0）的流动相、0.5 mL/min的流速条件下，待测样品中的多聚体与单体分离效果良好。另外，样品经6次重复测定，Fc融合蛋白单体保留时间RSD为0.021%，单体和多聚体含量的RSD分别为0.019%和1.908%，重复性良好。本方法对Fc融合蛋白的质量控制具有较好的参考意义。